Cấu trúc bậc 1
Cấu trúc bậc 1 của protein được xác định bởi thành phần và trình tự sắp xếp của các gốc amino acid trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết peptide. Đa số các protein có từ 100 đến 500 gốc amino acid, ngoài ra cũng có nhiều protein có số lượng gốc amino acid lớn hơn nhiều.
Cấu hình không gian của liên kết peptide và chuỗi peptide như hình 1.
- Bốn nguyên tử của liên kết peptide và hai nguyên tử carbon α nằm trong cùng một mặt phẳng.
- Độ dài của liên kết C–N của liên kết peptide là 0,13nm, nhỏ hơn độ dài của liên kết đơn C–N kế cận là 0,15nm. Mặt khác, độ dài của liên kết C=O trong liên kết peptide là 0,124nm, lớn hơn độ dài của liên kết C=O thông thường là 0,121nm. Do đó có thể có khoảng 40% hình thành dạng enol của liên kết peptide.
- Liên kết peptit khá bền, hơn 400J/mol do đó để phân cắt liên kết này cần năng lượng cao. Liên kết peptit có thể thuỷ phân trong acid, kiềm. Trong tế bào sống, liên kết peptit bị thuỷ phân khi có mặt của các enzym đặc hiệu.
Nghiên cứu cấu trúc tinh thể của các peptide cho thấy, kích thước của các nhóm peptide chứa một số gốc amino acid như nhau thì bằng nhau, không kể là nó được tạo thành bởi các amino acid nào.
Cấu trúc bậc 2
Cấu trúc bậc 2 của protein được thể hiện ở sự sắp xếp thích hợp của các nguyên tố trong không gian của chuỗi polypeptide. Do các nguyên tố carbon α có thể quay tự do xung quanh trục tạo thành bởi các liên kết đồng hóa trị đơn làm cho chuỗi polypeptide có nhiều hình thể.
Có hai dạng hình thể cấu trúc bậc 2 thường gặp: cấu trúc xoắn α và cấu trúc gấp nếp β (hình 2).
- Cấu trúc xoắn α:
Vòng xoắn được hình thành cứ 18 gốc amino acid tạo được 5 vòng. Khoảng cách giữa các vòng xoắn là 0,54nm, góc xoắn là 26o. Có hai kiểu xoắn: xoắn α-phải và xoắn α-trái. Các gốc bên của các amino acid không tham gia trực tiếp vào việc tạo thành mạch polypeptide đều hướng ra ngoài.
Cấu tạo xoắn được giữ bền vững nhờ các liên kết hydro, các liên kết hydro được hình thành tối đa giữa nhóm -CO- của liên kết peptide này với nhóm -NH- của liên kết nhóm peptide thứ 3 kề nó.
Cấu trúc xoắn α của protein có độ bền rất cao và rất phổ biến trong các protein, tuy nhiên số lượng vòng xoắn α trong mỗi protein phụ thuộc vào số lượng và trình tự sắp xếp các amino acid trong protein đó.
- Cấu trúc gấp nếp β:
Có cấu trúc tương tự tờ giấy gấp nếp, mặt liên kết peptide nằm trên mặt phẳng gấp nếp, các gốc bên -R của các amino acid có thể ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng gấp nếp. Các nhóm cơ bản -CH-, -NH- và -CO- sắp xếp thành một góc 120o, mạch polypeptid bị gập lại ở -CH- tạo thành cấu trúc gấp nếp.
Các mạch polypeptidenằm kề nhau liên kết với nhau bằng liên kết hydro giữa nhóm -CO- của mạch này với nhóm -NH- của mạch kia. Khoảng cách trên trục giữa hai gốc amino acid kề nhau là 0,35nm.
Có hai kiểu gấp nếp β (hình 3a,b):
+ Gấp nếp β kiểu song song: hình thành khi các đoạn polypeptide nằm kề nhau có trình tự sắp xếp các nhóm -NH- và -CO- theo cùng một hướng.
+ Gấp nếp β kiếu đối song song: hình thành khi các đoạn peptide nằm kề nhau có hướng sắp xếp ngược nhau. Đoạn này có chuỗi polypeptide đi theo chiều từ đầu -NH2 đến đầu -COOH, còn đoạn nằm kề nó thì đi theo chiều từ đầu -COOH đến đầu -NH2 của chuỗi polypeptide.
Cấu trúc bậc 3
Mạch polypeptide trong đó có đoạn cấu trúc bậc 2 sắp xếp lại thành cấu trúc không gian 3 chiều sẽ tạo ra dạng cấu trúc bậc 3 (hình 4).
Đặc điểm quan trọng trong cấu trúc bậc 3 là sự hình thành những vùng kỵ nước do các gốc bên không phân cực của các amino acid hợp thành. Nhiều nghiên cứu đã chứng minh rằng, cấu trúc bậc 3 được giữ vũng và ổn định chủ yếu do sự tương tác kỵ nước và liên kết hydro.
Ngoài ra người ta cũng tìm thấy liên kết disulfur ở một số protein có cấu trúc bậc 3, song sự hình thành cầu disulfur không phải là lực chủ đạo làm cho mạch polypeptide cuộn lại, mà nó được hình thành ngẫu nhiên khi các nhóm –SH của các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide đã cuộn lại nằm kề nhau.
Cầu disulfur đóng vai trò giữ vững và ổn định cấu trúc bậc 3. Phần lớn các protein hình cầu có cấu trúc bậc 3 (hình 5), có các gốc amino acid kỵ nước quay vào trong, còn các gốc amino acid ưa nước phân bố trên bề mặt.
Cấu trúc bậc 4
Khi trong một protein có các phần dưới đơn vị (protein cấu trúc bậc 1, 2 và 3) thì sự sắp xếp các gốc amino acid của các phần dưới đơn vị trong phân tử protein phải được xác định chặt chẽ, tạo ra dạng cấu trúc bậc 4.
Các cấu trúc bậc 4 thường có dạng hình cầu. Các phần dưới đơn vị liên hiệp lại với nhau nhờ các tương tác phi đồng hóa trị như: tương tác tĩnh điện, tương tác kỵ nước, liên kết hydro...
Ví dụ: Phân tử hemoglobin có 4 đơn vị, gồm 2 chuỗi α và 2 chuỗi β (hình 6).
Hoạt tính sinh học của protein liên quan mật thiết đến cấu trúc bậc cao của chúng. Một khi cấu trúc bậc cao của một protein bị thay đổi thì chắc chắn nó sẽ bị mất hoạt tính sinh học ban đầu của nó. Mặt khác số lượng và trình tự sắp xếp đặc trưng riêng của các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide cũng quyết định đến việc hình thành cấu trúc bậc cao của phân tử protein./.
VnFT.net
